Abstract FR:

La myosine existe sous de multiples isoformes se differenciant par la nature de leurs sous-unites lourdes au nombre de 2, et/ou legeres au nombre de 4. Nous avons, d'une part, etudie quantitativement l'apparition des differentes isoformes de la myosine au cours du developpement postnatal chez le rat. Nous montrons que lq transition isoenzymique myosine embryonnaire, myosine neonatale, myosine adulte ne s'effectue pas au meme moment du developpement selon le muscle considere. Au cours de la regeneration de muscles adultes, nous avons observe une transition isoenzymique de la myosine proche de celle observee au cours du developpement normal de ces muscles mais qui ne la recapitule pas entierement. Nous avons, d'autre part, etudie la digestion proteolytique menagee par la papaine de la myosine adulte et de differentes isoformes artificielles de la myosine. Nous avons compare la myosine monomerique, la myosine filamentaire, une myosine dont l'extremite n-terminale de la chaine regulatrice lc2 a ete coupee par la trypsine, et deux fragments actifs de la myosine qui ne forment pas de filaments, le fragment s1 qui constitue la tete de la myosine et le fragment hmm qui possede les deux tetes de la myosine. Les resultats obtenus suggerent que dans le filament constitue de myosines intactes, l'extremite n-terminale de la sous-unite lc2 d'une seule des deux tetes de la myosine est en interaction avec une structure non identifiee de la molecule. Cette interaction demasquait une site des chaines lourdes (25-50 kda) localise a la jonction de deux des trois domaines de la tete de la myosine, pres du site atpasique