Abstract FR:

Cette etude s'inscrit dans une perspective de valorisation des proteines solubles de poissons (effluents de surumi) par les procedes a membrane, eventuellement couples a d'autres techniques separatives. L'etude bibliographique fait apparaitre que ces proteines ont ete relativement peu etudiees. La premiere partie experimentale de ce travail est donc consacree a la caracterisation du melange precedemment concentre par ultrafiltration et stabilise par lyophilisation. Six a huit familles de composes sont mises en evidence par chromatographie et electrophorese et l'influence de differents parametres physico-chimique (variation de ph, force ionique et chaleur) sur la denaturation des proteine est examinee. Les premieres tentatives de fractionnement du melange, par les procedes a membrane seuls, ont montre les limitations de cette technique, mais ces essais preliminaires ont permis de preciser l'importance des interactions solute-membrane et les possibilites de regeneration des membranes. L'utilisation des techniques de coagulation et de precipitation selectives combinees a l'ultrafiltration et a la diafiltration permet d'isoler et de concentrer la fraction proteique soluble thermostable de poids moleculaire voisin de 20 kilodaltons. La recuperation de la fraction des proteines de poids moleculaires eleves, pour laquelle nous avons mis en evidence une activite enzymatique significative, necessite la mise en uvre de membranes hydrophiles a fort seuil de coupure sous des conditions de faible pression (0,2 a 0,7 bar) et de vitesse tangentielle faible a moderee (critere de reynolds: 1000 a 2500 suivant la geometrie du module). Le rendement de purification est augmente en optimisant l'ordre et la duree des sequences: ultrafiltration/diafiltration. L'estimation du cout de la concentration des proteines solubles montre la necessite de trouver a ces proteines, ou tout au moins a certaines fractions du melange, une haute valeur ajoutee, pour que le traitement soit economiquement rentable