Abstract FR:

Des donnees anterieures suggerent l'existence d'une relation transmembranaire entre fibronectine et vinculine par l'intermediaire d'une proteine de 165 kilodaltons impliquee lors de la polarisation des odontoblastes. Nous avons cherche a localiser les sites d'interaction au niveau de la fibronectine et de la vinculine, et a preciser la nature de la proteine membranaire. Par differentes techniques de separation et par microsequencage, nous avons montre qu'il existait deux proteines, l'une n'interagissant qu'avec la vinculine (cette proteine a ete identifiee comme etant la chaine lourde de la clathrine) et l'autre seulement avec la fibronectine. Ces donnees remettent en cause l'existence d'une relation transmembranaire directe entre fibronectine et vinculine par l'intermediaire de la proteine de 165 kilodaltons. Apres clivage enzymatique de la chaine lourde de la clathrine, nous avons localise le site d'interaction avec la vinculine au niveau du segment proximal ou distal. Cette technique n'a pas permis de localiser le site d'interaction au niveau de la vinculine: la conformation doit jouer un role important. Par clivage enzymatique de la fibronectine nous avons localise le site d'interaction au niveau de son premier module repete de type trois. La reconnaissance de ce site montre que la proteine membranaire n'appartient pas a la famille des integrines, ce qui est en accord avec des donnees preliminaires de sequencage