Abstract FR:

Les proteasomes 20s sont des complexes multi-proteiques qui presentent plusieurs activites peptidasiques ainsi qu'une activite ribonucleasique. Si leur role dans la degradation et dans la maturation des proteines est de mieux en mieux compris, leurs relations avec les arn restent assez mal connues. Le travail presente ici apporte de nouveaux elements concernant l'activite endonucleasique des proteasomes. En effet, la dissociation des particules 20s a l'uree nous a permis d'identifier deux sous-unites , zeta et iota, impliquees dans cette activite rnasique. C'est la premiere fois qu'on montre qu'une sous-unite de type porte une activite enzymatique. Nous avons egalement montre que les proteasomes 20s s'associent avec les arnm polya(+), et destabilisent des oligoribonucleotides correspondant a la region 3 non traduite, riche en residus adenosine et uridine, de plusieurs arnm de cytokines. Ces resultats suggerent que les proteasomes 20s pourraient etre impliques dans la degradation des arnm a + u-riches. Finalement, nous avons montre que des fragments d'arn restent associes avec les proteasomes apres electrophorese non denaturante, et qu'ils sont alors egalement proteges contre des rnases. Ceci suggere que les arn proteasomaux, ou au moins une partie d'entre eux, pourraient etre des residus de substrats, produits par l'hydrolyse de substrats arn par les proteasomes. L'ensemble de ces resultats suggere que les proteasomes pourraient etre impliques dans le controle post-transcriptionnel de l'expression des genes.