Abstract FR:

Dans la glande thyroide les thyreocytes ont developpe un systeme qui evite la degradation lysosomale prematuree des molecules de prohormones (thyroglobuline) immatures. Ce systeme est fonde sur l'existence d'un recepteur membranaire reconnaissant de facon specifique les prohormones immatures et assure leur recyclage vers les lumieres folliculaires. L'un des determinants de l'interaction est de type glycanique car la presence de residus glcnac accessibles est requise pour l'optimisation de la liaison thyroglubuline-recepteur. Mon travail de these a consiste a analyser plus avant cette interaction. Il a ete mis en evidence une interaction de type proteine-proteine dans cette reconnaissance. Des anticorps monoclonaux inhibant ou facilitant la liaison ont ete caracterises. Ils ont permis de localiser, soit a partir d'une banque d'expression d'adnc de la thyroglobuline humaine, soit a partir de fragments proteolytiques de thyroglubuline humaine une sequence contenant les domaines impliques dans l'interaction. Cette sequence comprise entre ser 789-met 1172 contient un site putatif de glycosylation (asn 928), comprend trois residus de tyrosine impliques dans l'hormonogenese et elle est codee par les exons 11 a 14. Ce travail est discute dans le cadre des modifications post-traductionnelles des glycoproteines et celui de la fonction thyroidienne