Abstract FR:

Il est maintenant generalement admis que la fonction des macromolecules biologiques est non seulement etroitement reliee a leur structure mais aussi a leur dynamique interne. Dans ce travail, nous avons entrepris une approche de la dynamique d'une proteine de transport, l'apo-neocarzinostatine, dont la structure tridimensionnelle repose sur un baril a 7 brins beta anti-paralleles qui se retrouve chez diverses proteines dont les immunoglobulines. La dynamique interne de cette proteine a ete exploree grace aux proprietes de relaxation magnetique (r1, r2 et noe heteronucleaire) des noyaux carbone-13 du squelette polypeptidique et de quelques chaines laterales. Ces proprietes ont ete mesurees par resonance magnetique nucleaire du carbone-13 en abondance naturelle. Dans un premier temps, le spectre #1#3c de l'apo-neocarzinostatine a ete attribue au moyen d'experiences de correlation heteronucleaire #1h-#1#3c, en pratiquant une edition des resonances des methines ou des methylenes. Les deplacements chimiques secondaires des carbones alpha apparaissent correles avec les elements de structure secondaire de la proteine. Ils sont egalement sensibles a leur mobilite relative. La plupart des residus du squelette polypeptidique sont soumis a des fluctuations internes rapides a l'echelle de la picoseconde et d'amplitude restreinte. Les boucles du site actif sont plus flexibles que la moyenne. Les extremites n- ou c-terminales ainsi que les chaines laterales presentent une dynamique plus complexe incluant des mouvements a l'echelle de la nanoseconde. Les resultats obtenus sont globalement en accord avec les precedentes donnees de resonance magnetique nucleaire et de cristallographie. Ils suggerent l'utilisation des parametres noes comme sondes de la dynamique interne rapide des noyaux de la chaine principale