Abstract FR:

Le facteur ef-1, intervenant dans la phase d'elongation de la synthese proteique, est constitue de deux elements : ef-1a, une proteine g et ef-1bgd, le complexe d'echange de gtp/gdp. La kinase cdc2, de la famille des proteines kinases cdk (dependantes des cyclines ; cdc2=cdk1) phosphoryle ef-1 pendant la transition g2/m. Nous avons etudie la structure et la phosphorylation de ef-1 dans l'ovocyte de xenope. Nous avons identifie deux nouvelles proteines ef-1 d1 et ef-1d2 appartenant au facteur ef-1. Ce sont deux nouvelles proteines d'echange de gtp/gdp, possedant un domaine c-terminal semblable a celui de la proteine ef-1b du meme complexe, et un motif d'interaction proteine-proteine de type leucine-zipper dans leur partie n-terminale. Elles sont toutes les deux presentes au sein des ovocytes, dans le complexe ef-1bgd. Nous avons determine que la valyl arnt synthetase de l'ovocyte est entierement presente dans le complexe d'echange de nucleotide, ef-1bgd. Il avait ete precedemment montre que ef-1g etait cible de la kinase cdc2/cyclineb. Nous avons determine que les deux proteines ef-1 d sont substrats in vivo de la kinase cdc2/ cycline b sur deux phospho-accepteurs une serine et une threonine. La threonine identifiee correspond a vt(92)paak dans ef-1d1 et vt(120)pak dans ef-1d2. Nous proposons en conclusion un modele de l'organisation de ef-1 a partir des observations chromatographiques, electrophoretiques et microscopiques du complexe purifie. Les etudes fonctionnelles de ef-1 et du role de ses phosphorylations devront tenir compte des progres realises dans la connaissance de la structure. Elles necessiteront de trouver de nouveaux modeles biologiques et de considerer non seulement l'activite multifonctionnelle proposee pour la proteine g, ef-1a, mais aussi la multitude des formes physiologiques du complexe ef-1bgd, et de ses sous-unites