Abstract FR:

Les travaux de la these concerne l'interaction entre le complexe membranaire photosysteme i (psi) et un de ses accepteurs solubles d'electrons, la ferredoxine (fd). Il a ete mis en evidence que les sous-unites peripheriques du photosysteme i (psad et psae) controlent la forte affinite du photosysteme i pour la ferredoxine mais jouent des roles complementaires dans le mecanisme d'interaction entre les deux partenaires : psad serait importante dans le guidage electrostatique de la ferredoxine vers son site d'interaction sur le photosysteme i alors que psae jouerait un role cle dans le controle du temps de vie du complexe psi / fd. Un residu arginine, present a la surface de psae, cle dans l'interaction avec la ferredoxine a ete identifie. Ainsi, le role majeur de la sous-unite psae dans l'interaction avec la ferredoxine est de presenter une charge positive a la position 39 pour l'etablissement d'interactions electrostatiques cles avec celle-ci et determinantes pour le controle de la vitesse de dissociation du complexe psi / fd. La sous-unite psae isolee sauvage et de certains mutants ponctuels de cette proteine, qui, integres au sein du photosysteme i, affectent considerablement l'interaction avec la ferredoxine ont ete analyse d'un point de vue structural par resonance magnetique nucleaire en solution. La structure tridimensionnelle de la proteine sauvage a ete determinee par modelisation moleculaire sous contraintes rmn. La substitution du tryptophane 17 enfoui dans psae par une arginine augmente d'un facteur 10 l'affinite du psi pour la ferredoxine. Bien que present, en solution, sous deux conformations differentes du sauvage, ce mutant est, comme le sauvage, reconstituable fonctionnellement in vitro dans le psi. Ces resultats constituent une premiere etape de l'etude de la plasticite de psae dans son integration fonctionnelle au sein du site d'interaction de la ferredoxine sur le photosysteme i.