Abstract FR:

Cette thèse traite des aminoacyl-tARN synthétases mammifères. L'ubiquité et l'unicité d'un complexe multienzymatique composé des enzymes spécifiques pour les acides aminés arginine, acide aspartique, acide glutamique, glutamine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine et praline ont été établies. La caractérisation structurale et fonctionnelle des onze composantes polypeptidiques a été effectuée. L'état associatif de ces enzymes n'est pas une condition sine qua non pour l'expression de leurs activités catalytiques. L'assemblage de ces différentes composantes s'effectue par l'intermédiaire de domaines hydrophobes, distincts de domaines catalytiques dont la structure primaire, établie pour l'aspartyl-tARN synthétase par le biais de la séquence nucléotidique d'un clone d'ADNe, est très homologue à celle déterminée chez la levure. La raison d'être de ces complexes est discutée en relation avec leur aptitude à s'associer à des structures cellulaires. Des études réalisées in vivo ont montré le caractère sélectivement inductible de la méthionyl-tARN synthétase, soulevant le problème de la régulation de la biosynthèse, et donc de l'assemblage, des différents constituants de ce complexe.