Abstract FR:

L’étude structurale par cryofracture du sous-fragment 1 de la myosine de lapin nous a permis de déterminer avec précision la corde maximum de la tête de la myosine. Ce paramètre physique revêt une grande importance dans le mécanisme de la contraction musculaire. Il entre en jeu dans l'interaction myosine-actine. Cette étude nous permit de visualiser pour la première fois le dimère de sous-fragment 1. Les images de microscopie électronique nous ont montré très clairement les têtes de sous-fragment 1 monomérique et dimériques. A partir de ces photos, nous avons donc mesuré avec précision les dimensions, de ces deux types de sous-unités de la myosine. Les cordes maximum trouvées sont en accord avec la longueur de l’espace interfilamentaire. (Biochemistry (1985)24, 6305). Nous avons ensuite entrepris une étude fonctionnelle sur ces deux espèces de sous-fragment 1. Dans un premier temps nous avons réalisé une étude cinétique à l'état stationnaire comparative du sous-fragment 1 monomérique et dimérique. Nos résultats montrent que le dimère de sous-fragment 1 possède une activité Mg-ATPasique plus importante que celle du monomère. Kdcat ≈ 3. Km cat). (Journal of molecular Biology (1986) 191, 247-254. Afin de mieux approcher le schéma cinétique des têtes S1 de la myosine, nous avons étudié l'interaction sous-fragment 1 - ATP par flux interrompu (fluorescence) d'une part, fait par mélange multiple et arrêt de la réaction d’autre part. Par ailleurs, une nouvelle technique de filtration rapide s'est révélée très fructueuse pour l’étude de protéines solubles. Nous avons donc commencé une étude comparative de fixation de substrat (ADP, ATP) sur la myosine soluble sous-fragment 1.