Abstract FR:

L'haptoglobine du poulet a été isolée du plasma par une méthode en deux étapes comportant une étape de chromatographie d'affinité sur hémoglobine de poulet immobilisée sur du Sépharose. Ce procédé original permet la purification des haptoglobines de plusieurs espèces animales. L'haptoglobine de poulet est une protéine monocaténaire (Mr : 67 kDa) faiblement glycosylée. De même que les haptoglobines des mammifères, cette protéine présente des homologies de structure avec les protéases à sérine de la famille du chymotrypsinogène. En effet, l'haptoglobine de poulet lie, de façon comparable à la trypsine, la thionine et la proflavine. Trois variants moléculaires de glycosylation ont été isolés de l'haptoglobine de poulet et caractérisés pour leur partie glycannique. La structure des glycannes de chaque variant a été précisée par spectrométrie de résonance magnétique nucléaire du proton à 400 MHz. L'action de l'Endo bêta-N-acetyl-glucosaminidase F a été étudiée sur chaque variant. Cette déglycosylation enzymatique a permis la mise en évidence de deux sites de glycosylation différents sur la molécule d'haptoglobine. La sécrétion de l'haptoglobine a été étudiée sur des hépatocytes d'embryon de poulet en culture primaire. La vitesse de la sécrétion de l'haptoglobine a été déterminée (30 minutes). La glycosylation de l'haptoglobine sécrétée par les hépatocytes a également été étudiée.