Abstract FR:

Dans ce travail, nous avons caracterise les modifications radio-induites des chaines polypeptidiques en milieu aqueux liquide et solide. L'irradiation de -galactosidase en solution liquide entraine un rendement de perte d'integrite de la proteine beaucoup plus important qu'en solution congelee. A 78c, l'examen de la fragmentation a l'aide de l'-lactalbumine de lait de cochon d'inde, de la citrate synthase de cur de porc et du lysozyme de blanc d'uf de poule a montre que la frequence comme la repartition des sites de clivage dependent de la conformation. Par exemple, une relation lineaire est observee entre le rapport de la surface sur le volume et le rendement de coupure. La fragmentation semble initiee par les electrons ejectes par le rayonnement ionisant. Les sites de coupure finaux sont issus de rearrangements qui ont lieu en surface des proteines principalement dans les boucles et les retours de chaines accessibles au solvant. En solution liquide diluee les processus oxydants sont a l'origine de la majeure partie des reorganisations, par polymerisation et par fragmentation, de la chaine principale. En isolant la reaction d'oxydation monoelectronique de residus tryptophane (par l'emploi du radical de l'azoture) dans le lyzozyme de poule, nous avons localise quelques sites alteres. Ainsi, des residus tyrosine, en position 23 et 53, participent aux dimerisations par formation de ponts bityrosine. Les residus tryptophane 108 et/ou 111, sont egalement oxydes, vraisemblablement en n-formylkynurenine, et la chaine polypeptidique est clivee entre l'asparagine 103 et la glycine 104. Ceci, ainsi que l'evaluation de l'influence de parametres dont la souche (a l'interieur de la famille des lyzozymes de type c), la concentration proteique, la temperature d'irradiation et le debit de dose a permis de proposer des schemas reactionnels.