Abstract FR:

Le facteur de transcription kbf1 (48 kda) est implique dans la regulation de l'expression du gene h-2k#b qui code pour un antigene de transplantation de classe i du cmh. Le gene codant pour le precurseur (p105) de kbf1 a ete isole. La partie n-terminale de p105, comprenant kbf1, est homologue aux proteines codees par les (proto-) oncogenes rel et le gene effecteur maternel dorsal de la drosophile. Cette region contient un domaine de dimerisation et de fixation a l'adn. Kbf1 est identique a la sous-unite p50 de nf-kappab. Les produits de l'oncogene v-rel et du protooncogene c-rel peuvent se fixer a des sites de type kappab et de former des heterodimeres avec p50. La partie c-terminale de p105 contient 7 repetitions de type ankyrine, un motif de 33 acides amines. Le domaine de dimerisation de kbf1 a ete localise dans la partie c-terminale de la region homologue a rel/dorsal. Nous avons construit un mutant transdominant negatif de kbf1, capable d'inhiber l'activite des proteines de la famille rel/nf-kappab in vitro et in vivo. Nous avons montre que la protease du virus vih-1 est capable de cliver in vitro et probablement aussi in vivo le precurseur p105. Nous avons prouve que la retention cytoplasmique du precurseur est controlee par une region de partie c-terminale de p105. Cette partie de la molecule est egalement responsable de l'incapacite de p105 de se fixer a l'adn. Nous presentons un modele hypothetique de la structure de la molecule p105