Abstract FR:

Les fractions protéose-peptones (non hydrophobes et hydrophobes) ont été isolées à partir de lait bovin, ovin et caprin. Ces fractions sont ensuite caractérisées en analysant leurs comportements électrophorétiques (page-native, page-sds, fie, électrophorèse bidimensionnelle), chromatographiques (interactions hydrophobes, échange d'ions, perméation sur sephacryl s 200 et superose 12) ainsi que leurs compositions chimiques (acides amines, glucides, phosphore). Les fractions homologues des espèces considérées présentent une analogie. Seule la faible mobilité en page-native du pp3 des laits ovin et caprin parait caractéristique. Cette différence est mise à profit pour l'élaboration d'une méthode de détection du lait de vache dans celui de la chèvre. Une activité mitogénique des fractions hydrophobes des protéose-peptones des trois types de lait a été mise en évidence en culture de cellules eucaryotes sur l'hybridome mark 3. L'origine et l'évolution de la fraction hydrophobe contenant le composant 3 sont étudiées en relation avec des traitements physico-chimiques (agitation mécanique énergique et homogénéisation à forte pression) et enzymatiques (hydrolyse par la plasmine et la trypsine) qui affectent les membranes des globules gras. Cette étude apporte des éléments supplémentaires qui confortent l'origine membranaire du composant-3