Abstract FR:

La manganese-peroxydase (mnp) est une peroxydase a fer(iii) heminique, dont l'activite biologique consiste, conjointement avec la lignine peroxydase, a depolymeriser la lignine, polymere structurant du bois. La mnp possede, par rapport aux peroxydases classiques, une caracteristique originale: son activite requiert la presence au site actif d'un second ion metallique, le manganese(ii), qui est, au cours du cycle catalytique, oxyde en mn#i#i#i. Celui-ci se detache de la proteine et se comporte comme un petit oxydant qui diffuse a l'exterieur de l'enzyme jusqu'au cur de la matrice polymerique. Afin de reproduire cette activite enzymatique, nous nous sommes orientes vers la construction de systemes heterobimetalliques intramoleculaire fe-mn. Nous esperions, de par la proximite spatiale entre fer et manganese, favoriser par effet entropique le transfert electronique entre ces deux metaux. Ce travail s'est organise autour de deux grands axes: d'une part la synthese et la caracterisation de ligands ditopiques, possedant deux sites de chelation de metaux, le site du fer etant une porphyrine fluoree (p), qui sont parmi les plus actives en catalyse d'oxydation, et celui du manganese, un ligand azote bi- ou tri-dente (2,2'-bipyridine et 8-aminoquinoleine) ou tetradente (cyclame ou n,n'-bis(8-quinolyl)malonamide) (l) stabilisant les bas degres d'oxydation (ii et dans le cas du cylame: iii). Ces ligands ont fait l'objet d'une etude rmn detaillee et l'etude du gel de l'equilibre de tautomerie s'est revelee etre une sonde efficace de la structure des ligands l-p. D'autre part, la preparation, la caracterisation de complexes homo- et heterobimetalliques a fe#i#i#i et mn#i#i ou mn#i#i#i. L'un de ces complexes fe#i#i#i(p-l)mn#i#i (l = 2,2'-bipyridine) a ete etudie plus en detail et nous avons pu mettre en evidence une activite de type manganese-peroxydase vis-a-vis de c#6f#5io, avec production de maniere reversible, par un analogue du compose ii de l'enzyme (fe#i#v=o), d'un mn#i#i#i susceptible d'oxyder en retour un substrat phenolique de l'enzyme