Abstract FR:

Dans la phase soluble des mitochondries de saccharomyces cerevisiae, plusieurs activites aminopeptidasiques et endopeptidasiques sont mesurees. Des controles permettent d'exclure l'origine cytoplasmique ou membranaire de ces activites. Deux proteines mitochondriales ont ete purifiees par precipitation au sulfate d'ammonium, chromatographies d'echanges d'ions, d'exclusion, d'affinite et d'interaction hydrophobe. La premiere protease isolee est une aminopeptidase de la classe des metallo-proteases. Determinee par gel filtration, sa masse moleculaire apparente est de 73000. Une electrophorese en milieu dissociant montre qu'elle se constitue de deux sous-unites polypeptidiques identiques. Cette enzyme hydrolyse plusieurs aminoacyl-p-nitroanilides dans l'ordre decroissant suivant: leucine, phenylalanine, alanine. Son activite leucylaminopeptidasique est totalement inhibee par la bestatine et est fortement activee par les ions cobalt. La deuxieme enzyme purifiee est une serine-endopeptidase constituee d'un polypeptide unique de masse moleculaire apparente voisine de 67000 (electrophorese en gel de polyacrylamide) et de point isoelectrique proche de 5. Cette protease catalyse l'hydrolyse de proteines exogenes tels que le collagene et la caseine. Elle hydrolyse aussi plusieurs substrats paranitroanilides. Les deux proteases mitochondriales sont fortement inhibees par les nucleotides adenyliques. Ce fait suggere une regulation de leurs activites par le niveau energetique cellulaire