Abstract FR:

La biosynthese de peptides regulateurs (souvent appeles hormones peptidiques) se deroule selon le schema suivant: expression du gene, traduction du rna messager en un precurseur polypeptidique, proteolyse post-traductionnelle liberant le peptide actif. Un des types de proteolyse post-traductionnelle, celle au niveau de residus d'arginines uniques (appeles des sites monobasiques), est un phenomene relativement peu etudie. De toutes les arginines uniques, tres peu d'entre d'elles constituent un site de clivage. La creation d'une nouvelle banque de donnees sur des modification post-traductionelles et, ensuite, l'analyse de son contenu, ont permis de montrer que la sequence d'acides amines autour de l'arginine unique de tels sites ont des caracteristiques communes qui semblent contribuer a l'entite du site monobasique. Les precurseurs de somatostatines contiennent un site monobasique qui repond bien a des caracteristiques. La purification a partir de la muqueuse intestinale de rat d'une protease clivant selectivement au niveau de ces sites est decrite. Une recherche dans la nouvelle banque de donnees a revele egalement l'existence d'un site monobasique special, entoure d'une sequence de consensus, dans les precurseurs polypeptidiques de la peau de xenope. La purification d'une protease, appelee rxvrg-endoprotease, clivant selectivement au niveau de cette sequence, est decrite et met en evidence un mecanisme particulier de proteolyse post-traductionnelle dans la peau de xenope