Abstract FR:

K. Bulgaricus flocule en milieu enrichi en calcium. Ce phénomène est lie à l'excrétion d'une lectine spécifique du galactose (kb-ml). Le fait que le trifluoroperazine inhibe la floculation alors que l'ophioboline A n'a pas d'effet suggère qu'une protéine kinase indépendante de la calmoduline pourrait être impliquée dans le mécanisme de la floculation. Kb-ml présente deux formes moléculaires de 250 et 65 kda respectivement kb-mli est la forme tetramérique de kb-MLII. Les deux formes kb-MLI et kb-MLII agglutinent les hématies mais la première a une activité spécifique 6 fois supérieure à la seconde. L'association de kb-MLII pour former kb-MLI dépend de la concentration en protéine et seuls, les agents dénaturants (sds, urée) peuvent l'inhiber. La proline, la glycine et l'alanine représentent 60% de la partie peptidique des deux formes. La partie osidique (13%) est constituée de chaines n-oligomannosidiques. Les deux formes montrent la même microhétérogénéité avec un produit majeur de phi 4,5 et deux mineures de phi 3,9 et 4,9. Kb-MLII a deux sites fixateurs des sucres avec un ka de 1,12. 10#6 m##1 pour le 4-methylumbelliferyl-d-gal. Kb-MLI et kb-MLII reconnaissent les glycannes de type n-acetyllactosamine et la structure glcnac b1-2 man est la mieux reconnue. La déphosphorylation des mannoprotéines de la paroi de la levure kb stimule l'interaction de ces molécules avec kb-MLI et kb-MLII. Ces résultats suggèrent que l'antigène somatique (glcnaca1-2 man) de la levure est un site de reconnaissances pour cette lectine et que la phosphorylation de la surface cellulaire agit comme un modulateur de la floculation de k. Bulgaricus