Abstract FR:

Les globulines de la graine de lupin blanc sont separees. La conglutine alpha (type legumine) et la conglutine beta (type viciline) sont les composantes majeures. Les conglutines gamma et delta sont presentes en faibles concentrations. Les masses moleculaires, composition en sous-unites sont definies. Le catabolisme des reserves proteiques au cours des 15 premiers jours de germination est suivi par analyse electrophoretique. Les vicilines sont rapidement hydrolysees et les sous-unites acides des legumines sont degradees avant les sous-unites basiques. La proteine gamma n'est que faiblement degradee au cours de la periode etudiee. Des activites proteolytiques sont presentes dans la graine seche. Au cours de la germination, de fortes activites exopeptidasiques et endopeptidasiques sont enregistrees au stade 3 a 5 jours de developpement de la plantule. Cette periode est celle de l'hydrolyse maximale des globulines. Des activites proteolytiques sont caracterisees, une aminopeptidase neutre est partiellement purifiee. La caracterisation partielle de proteinases acides et basiques est obtenue. Une proteinase basique qui degrade le substrat synthetique benzoyl-arginine-paranitroaniline degrade egalement les globulines natives de la graine seche du lupin blanc