Abstract FR:

Dans ce travail, nous nous sommes interesses aux changements de localisation de proteines induites par l'ach, les protons et l'atp. L'ach stimule une secretion d'acetylcholinesterase (ache) dans les cellules chromaffines. Nous avons montre que l'enzyme est presente dans les granules chromaffines sous une forme soluble et membranaire. La secretion d'ache resulte dans ces cellules de l'exocytose des granules. Si l'ach peut provoquer une secretion d'ache, nous avons montre que l'ach stimule la capture d'ache secretee ou exogene au niveau de la substance noire de rat suite a la baisse de ph resultant de son hydrolyse. Nous avons quantifie les baisses de ph du milieu extracellulaire resultant de la stimulation de cellules excitables par la perfusion de glandes surrenales. Une acidification du milieu de perfusion, resultant principalement d'une acidification intracellulaire, a ete mise en evidence en reponse a la depolarisation des cellules chromaffines. Par des techniques fluorescentes, nous avons mis en evidence l'existence de domaines dans les membranes synaptiques: les protons provoquent une redistribution des proteines entre les domaines preexistants. Enfin, nous avons montre que l'atp secrete lors de stimulations nerveuses peut moduler les interactions d'une proteine de 115 kd avec la membrane synaptique. La phosphorylation de la proteine provoque son ancrage a la membrane; a concentration elevee, l'atp provoque le relargage de la fraction non phosphorylee de la proteine