Abstract FR:

Cette these presente une etude de la structure et de l'environnement des hemes au sein de trois cytochromes membranaires impliques dans la photosynthese : le cytochrome b#5#5#9 d'epinard, le complexe cytochromique bc#1 de rhodospirillum rubrum et le complexe cytochromique b#6f d'epinard. L'etude par diffusion raman de resonance du cytochrome b#5#5#9 sous forme bas-potentiel a permis de deduire que la structure de l'heme b ferrique est plane alors que celle de l'heme ferreux est ondulee. Le dedoublement des modes v#2 et v#8 correspond a l'existence d'un equilibre conformationnel qu'il n'a pas ete possible de deplacer en changeant de detergent. Ce cytochrome monohemique constituera un excellent systeme-modele pour moduler les interactions heme-proteine. L'etude portant sur le complexe cytochromique bc#1 a permis de proposer un modele structural dans lequel les quatre helices transmembranaires associant aux deux hemes b ne seraient pas paralleles. Les contraintes exercees au niveau de l'heme bas-potentiel (b#l), dont la structure du macrocycle est distordue, seraient assez fortes et expliquees par un resserrement des quatre helices. Par contre, la structure du macrocycle de l'heme haut-potentiel (b#h) serait plane et l'environnement proteique au niveau de cet heme moins dense et moins symetrique. A partir de la frequence du mode v#1#1, la charge des deux ligands histidines de l'heme b#l a ete estimee proche de -1 alors que celle de l'heme b#h est neutre. Les differences structurales du macrocycle des hemes b et la difference d'electronegativite de leurs ligands sont correlees a leur different potentiel redox. L'etude du complexe b#6f montre clairement que les hemes b#h et b#l conservent des differences structurales semblables a celles observees pour le complexe bc#1 et pouvant etre liees a une analogie fonctionnelle de ces systemes. Toutefois, la comparaison des sequences proteiques permet d'expliquer que l'heme b#h a une structure legerement plus distordue dans le complexe b#6f.