Abstract FR:

Ce travail presente pour la premiere fois des informations de nature biochimique et spectroscopique sur les proteines de la chaine respiratoire mitochondriale de l'algue verte chlamydomonas reinhardtii. Le cytochrome c soluble a ete isole et caracterise. La nadh:q oxydoreductase et l'atpase mitochondriale de c. Reinhardtii ont ete partiellement purifiees et une premiere caracterisation de ces complexes proteiques est presentee. Le complexe cytochrome bcl et la cytochrome c oxydase ont ete isoles et purifies sous forme active. Pour chacun de ces complexes, nous avons enregistre leurs spectres d'absorption dans la region visible. Le cytochrome cl (mr 34 kda) et une des cores proteines (mr 54 kda) du complexe bcl ont ete identifiees. Les polypeptides de 39 kda et 14,5 kda presents dans la preparation de la cytochrome c oxydase ont ete identifiees, respectivement, aux sous-unites i et ii. Nous montrons que malgre l'absence de genes mitochondriaux pour les sous-unites ii et iii de la cytochrome c oxydase chez c. Reinhardtii, les proprietes spectroscopiques et cinetiques du complexe isole apparaissent tout-a-fait comparables a celles des complexes d'organismes chez lesquels ces deux sous-unites sont synthetisees dans la mitochondrie. Enfin, ce travail montre que les hemoproteines h1 et h2 ne sont pas impliquees dans la chaine respiratoire ; ces proteines sont respectivement le cytochrome cl et le cytochrome c soluble