Abstract FR:

Au cours de ce travail, nous avons examine par resonance magnetique nucleaire les potentialites inhibitrices de deux peptides: l'antipaine et k treize ck vis-a-vis d'une protease a cysteine: la papaine. Dans un premier temps, l'attribution des signaux des peptides a ete realisee par resonance magnetique nucleaire du proton et partiellement du carbone et de l'azote. En particulier, les six formes majoritaires de l'antipaine presentes en solution ont ete identifiees. L'etude conformationnelle a permis de mettre en evidence des conformations distinctes pour les six formes de l'antipaine. En ce qui concerne k treize ck, seul un coude au niveau de la proline en position onze a ete observe. L'interaction entre l'antipaine, inhibiteur connu de la papaine et l'enzyme a ete mise en evidence par resonance magnetique nucleaire du proton. La stereospecificite de l'interaction pour les molecules de configuration s sur le site p un a ete demontree. L'analyse par resonance magnetique nucleaire du proton, du carbone et de l'azote de k treize ck, mimotope potentiel de la cystatine a permis de montrer que le peptide etait un substrat pour la papaine. De plus, la mesure du temps de relaxation selectif (proton) et d'effets overhauser nucleaires a permis de montrer que k treize ck n'etait pas reconnu par la papaine inactivee