Abstract FR:

Nous avons analyse, sur des fragments de glande parotide de rat, in vitro, le role du tripeptide n-terminal de la substance p (sp), dans la regulation de la secretion des proteines et dans le mecanisme de transduction mis en jeu par la sp. Dans le premier chapitre, nous mettons en evidence, par l'utilisation d'agonistes selectifs, que la secretion induite par la substance p est mediee par l'activation des recepteurs nk-1 et que la presence du tripeptide n-terminal de la sp permet l'obtention d'une courbe dose-reponse biphasique. Dans le second chapitre, nous demontrons que la degradation du phosphatidylinositol 4, 5-bisphosphate (pip#2) ainsi que la production d'inositol trisphosphate (ip#3) sont le resultat de l'interaction partie c-terminale de la sp-recepteur. De meme que pour la secretion, l'utilisation des agonistes selectifs revele que le recepteur mis en jeu par la sp est de type nk-1. Nous mettons egalement en evidence un effet different de la sp et de son octapeptide c-terminal, la sp(4-11), au niveau du metabolisme du phosphatidylinositol (pi) et de la production d'ip#1. Nous suggerons l'activation d'une phospholipase c (plc) et(ou) d'une phospholipase d(pld), clivant le pi. L'activation de ces enzymes (plc et pld) necessiterait la presence de la partie n-terminale de la sp qui interagirait soit avec un second site fonctionnel du recepteur nk-1, soit activerait directement des proteines g