Abstract FR:

Les proteines sont des constituants essentiels du monde vivant, d'une grande variete fonctionnelle et structurale. La comprehension des differents mecanismes biologiques implique l'identification du role de chaque proteine. La fonction d'une proteine est dictee par sa structure, elle-meme codee par sa sequence en acides amines. La connaissance de la structure est primordiale pour l'analyse ou la modification de l'activite d'une proteine. Nous avons etudie les relations entre la sequence et la structure tridimensionnelle des proteines et mis au point une methodologie pour relier des familles de sequences a des repliements tridimensionnels. Ainsi, nous avons pu identifier de nouvelles familles de proteines. Pour ameliorer ces analyses structurales, nous avons developpe de nouveaux programmes pour la recherche de similarite, l'assignation des structures secondaires et la modelisation moleculaire. Les resultats de ces methodes d'analyses structurales ont ete valides par comparaisons avec les donnees experimentales qui ont pu etre obtenues, notamment, dans le cadre de l'etude du domaine hemoglobine d'une nouvelle proteine (fhp) de la bacterie phytopathogene erwinia chrysanthemi. L'analyse de la sequence de la fhp nous avait conduit a postuler l'existence d'un nouveau domaine hemoglobine pouvant echanger des electrons avec les autres domaines de la fhp. Ce domaine a ete isole par genie genetique et purifie. Les donnees biochimiques et spectroscopiques, notamment de rmn, ont confirme la nature de ce domaine et montre des proprietes nouvelles (transfert d'electron et forte affinite pour l'oxygene). La structure de ce domaine a ete modelisee par homologie. Des relations entre la structure et les caracteristiques particulieres de ce domaine sont proposees