Abstract FR:

Notre objectif est la modelisation de la formation de complexes proteiques par la recherche de zones de complementarite entre surfaces moleculaires. La complementarite geometrique est une caracteristique indispensable dans la reconnaissance des proteines entre elles, en effet les associations proteiques stables sont dues en particulier aux effets hydrophobiques et aux interactions polaires, qui sont des forces agissant a faible distance. Le probleme de la complementarite moleculaire est aborde par la definition de l'enveloppe convexe d'un nuage tridimensionnel de points. A partir de son enveloppe convexe, on peut definir la profondeur et la hauteur de tout point de la surface moleculaire. La profondeur, definie comme la distance entre le point et la face associee de l'enveloppe convexe, permet de localiser les zones creuses (trous) de la surface moleculaire. La hauteur, definie comme la distance du point a sa face associee sur une surface convexe interne, permet de localiser les zones elevees, (bosses) de la surface moleculaire. Profondeur et hauteur sont ici considerees comme deux quantites complementaires pouvant permettre la recherche de zones complementaires. Chacune des deux surfaces moleculaires est representee par une carte de contour d'iso-profondeur ou d'iso-hauteur, profondeur pour le substrat et hauteur pour l'inhibiteur. Par une comparaison des deux cartes, les zones de complementarite susceptibles de constituer le site de liaison sont selectionnees sur la base de differents criteres de dissemblance: coefficient de correlation, erreur moyenne d'ajustement, indice de non-recouvrement. Cette demarche d'analyse a ete appliquee a l'etude du complexe trypsine-inhibiteur et s'est averee efficace pour retrouver le site de formation du complexe