Abstract FR:

Les glycanes complexes portés par les glycoprotéines végétales diffèrent de ceux rencontrés chez les mammifères par l'absence d'acide sialique et par la présence d'un résidu fucose α1,3 lié au GlcNAc de la partie réductrice de l'unité chitobiose et d'un xylose lié en β1,2 au β-mannose. La séquence des évènements de maturation des glycanes n'est pas aussi bien connue dans la cellule végétale que pour la cellule animale. Dans cette étude, nous nous sommes principalement intéressés aux xylosyl- et fucosyl-transférases spécifiques aux plantes et intervenant dans la glycosylation tardive. Nous avons préparé des anticorps dirigés contre les glycanes végétaux contenant des résidus xylose ou fucose. Par immunodétection à l'aide de ces anticorps, nous avons visualisé la distribution subcellulaire des glycoprotéines portant ces glycanes complexes dans les cellules de sycomore. De plus, cette approche immunocytochimique a permis une localisation indirecte des xylosyl- et fucosyl-transférases en détectant les glycanes produits par ces enzymes dans les empilements golgiens des cellules de sycomore. Nos résultats indiquent que les glycanes complexes N-liés aux glycoprotéines vacuolaires ou pariétales sont xylosylés principalement dans le Golgi médian, alors que leur fucosylation est un évènement tardif intervenant dans le Golgi trans