Préparation et étude structurale d'une thiorédoxine h de triticum aestivum et d'un mutant de la thiorédoxine d'Escherichia coli : développement d'outils pour l'étude structurale des protéines par RMN
Institution:
Montpellier 1Disciplines:
Directors:
Abstract EN:
The structural study of proteins by NMR involves various key steps such as the preparation of biological macromolecules, the assignment of the obtained NMR spectra or the reconstruction of a structure via molecular modeling steps. Part of my work is related to the NMR structural study of two thioredoxins. I carried out the study of Triticum Aestivum thioredexin h (127 residues) and the reconstruction of a possible model by structural homology. Another molecular modeling study (molecular dynamics in water) was performed on a mutant of the Escherichia coli thioredoxin (108 residues) to observe the effects of the mutation, then a more complete NMR study was performed to try to verify the results observed in modeling. I also focused on the development of a method for reconstructing molecular structures using distance geometry and not including the attribution step
Abstract FR:
L'étude structurale des protéines par RMN comporte différentes étapes clefs telles que la préparation des macromolécules biologiques, l‘attribution des spectres RMN obtenus ou la reconstruction d'une structure via des étapes de modélisation moléculaire. Une partie de mon travail est relatif à l'étude structurale par RMN de deux thiorédoxines J'ai effectué l‘étude d'une thiorédexine h de Triticum Aestivum (127 résidus) et la reconstruction d‘un modèle possible par homologie de structure. Une autre étude par modélisation moléculaire (dynamique moléculaire dans l‘eau) a été effectuée sur un mutant de la thiorédoxine d'Eschérichia Coli (108 résidus) pour observer les effets de la mutation, puis une étude plus complète par RMN a été réalisée pour essayer de vérifier les résultats observés en modélisation. Je me suis également attaché au développement d'une méthode de reconstruction de structures moléculaires employant la géométrie de distance et ne comportant pas l'étape d‘attribution