Abstract FR:

A partir de poumon de porc, les annexines i et ii ont ete isolees. Paralelement a ces deux proteines, les annexines v et vi ont ete identifiees et purifiees a l'homogeneite. Ces calciproteines presentent la propriete de se lier aux phosphatidyl-serines en presence de calcium et d'inhiber la phospholipase a2 de pancreas de porc et la coagulation de facon dose dependante dans des tests in vitro. Le mecanisme de ces deux inhibitions est similaire. Il est le resultat de l'affinite de ces proteines pour les phospholipides anioniques. Parallelement a l'annexine vi, une phosphotyrosine proteine phosphatase de 67000 daltons a ete partiellement purifiee. Elle est coextraite avec les annexines mais contrairement a ces proteines, elle ne se lie pas aux phospholipides anioniques en presence de calcium. Elle est exclue d'un echangeur d'anion a ph 7. In vitro, elle dephosphoryle les recepteurs au facteur de croissance epidermoique et a l'insuline. Elle presente un ph optimum de 7 et une stricte specificite pour les proteines phosphorylees sur les residus tyrosines. Elle est inhibee par le zinc et le vanadate deux puissants inhibiteurs de ce type de phosphatase et par le fluorure. Toutes ces caracteristiques permettent de concure qu'il s'agit d'une proteine originale qui interviendrait dans les phenomenes de transduction du signal membranaire, via la dephosphorylation de substrats specifiques a identifier