Abstract FR:

L'utilisation d'inhibiteurs qui modulent specifiquement l'incorporation in vivo de methionine et de phosphate radioactifs dans les proteines nous a permis d'analyser les roles respectifs des phenomenes de synthese et de phosphorylation des proteines au cours de la division cellulaire. L'etude a porte tant sur l'uf d'oursin (segmentation) que sur les ovocytes du mollusque patella, d'etoiles de mer et de la souris (maturation). Deux facteurs cytoplasmiques interviennent: le mpf qui controle la reprise de la division, et le csf qui est responsable du blocage metaphasique. L'activite mpf est etroitement liee a la phosphorylation des proteines. L'inhibition de la synthese proteique permet la phosphorylation initiale, l'apparition du mpf et la formation du fuseau mais une dephosphorylation rapide des proteines intervient qui entraine la desorganisation du fuseau et l'apparition de noyaux quiescents. Le cycle cellulaire depend donc de la synthese de proteines a courte duree de vie. La 6-dimethylaminopurine (6dmap) agit specifiquement sur la phosphorylation. En inhibant l'activite kinasique, sans affecter l'activite phosphatasique, elle bloque la division et induit egalement des noyaux interphasiques. Ainsi, les proteines nouvellement synthetisees necessitent, pour etre actives, une modification post-traductionnelle liee a la phosphorylation. La caracterisation de ces proteines et des genes qui les codent constitue un objectif privilegie