Abstract FR:

L'eiiiglc du pts est le mediateur des effets du glucose chez escherichia coli. C'est une proteine multi-fonctionnelle, et phosphorylee transitoirement dont l'etat de phosphorylation est controlee par le glucose. La forme dephosphorylee serait capable d'inhiber le transport des sucres non-pts, un phenomene nomme exclusion des inducteurs. Cette inhibition se situe au niveau de l'assemblage et(ou) l'integration membranaire des transporteurs de ces sucres. Par contre, l'activite de ces transporteurs est resistante a cette inhibition. Des mutations affectant specifiquement cette fonction de l'eiiiglc, sont identifiees et localisees dans une region assez limitee de la partie n-terminale. Cette region est repliee dans un domaine hydrophobe dans la structure a trois dimensions. A l'inverse, des mutations qui abolissent specifiquement les fonctions de la forme phosphorylee de l'eiiiglc, sont egalement identifiees et localisees. Histidine75 et serine8 sont les deux residus mutes. Ces mutations affectent, en fait, le transfert de phosphate medie par l'eiiiglc. L'activation de l'adenylate cyclase par l'eiiiglc phosphorylee serait mediee par un mecanisme de phosphorylation. Une propriete peu connue de l'eiiiglc est sa proteolyse specifique. Cette proteolyse libere l'heptapeptide n-terminal, et la forme proteolysee commence a la serine8. Cette forme proteolysee est, comme le mutant ser8pro, defective pour le transfert de phosphate. De plus, cette forme est inactive pour inhiber le transport des sucres non-pts. Cet heptapeptide serait donc essentiel, aussi bien pour les fonctions de la forme phosphorylee que pour la fonction de la forme dephosphorylee