Abstract FR:

L'etude par diffusion raman de resonance de preparations enrichies en l'un ou l'autre des deux types de centres reactionnels de plantes superieures nous a permis d'apporter plusieurs informations structurales nouvelles sur les sites actifs de ces proteines membranaires. L'accepteur primaire d'electron du ps ii, une pheophytine a, est engage dans une liaison intermoleculaire dont l'energie est identique a celle observee pour le centre reactionnel bacterien. Cette liaison (hydrogene) implique donc tres probablement le meme acide amine avec la meme geometrie relative que dans ce dernier. L'etat triplet forme par recombinaison de charges au sein du centre reactionnel du ps ii est localise sur un monomere de chlorophylle a. Cette chlorophylle specifique pourrait etre distincte de celle(s) qui constitue(nt) le donneur primaire d'electron du ps ii. Le p#7#0#0, donneur primaire du ps i, est constitue de deux chlorophylle a dont les etats d'interaction sont qualitativement les memes que ceux qui ont ete observes pour le donneur primaire bacterien. Les carbonyles cetoniques de ces deux chl a subissent des interactions moleculaires (liaissons hydrogene) d'energies differentes. Le p#7#0#0 a de ce fait une structure asymetrique. D'autre part, d'apres des homologies de sequences que nous avons mises en evidence entre les deux sous-unites du centre reactionnel du ps i d'une part et celles des centres reactionnels des bacteries pourpres et du ps ii des plantes, d'autre part, nous proposons des sites proteiques d'ancrage pour l'accepteur et le donneur primaire d'electron du ps i