Abstract FR:

L'action de l'amp cyclique (ampc) sur la s-adenosyl-l-homocysteine hydrolase (sah) a ete caracterisee: ce nucleotide provoque une inactivation de l'enzyme purifiee en stabilisant une forme des sous unites de la proteine moins affine pour le nad**(+). Au cours de la differentiation de dictyostelium discoideum, l'enzyme reste stable aussi bien au niveau de l'activite catalytique que de la concentration intracellulaire. Le clonage de l'adn complementaire de la sah a ete realise a partir d'une banque d'expression. Un fragment rodant pour la moitie c terminale de la proteine a ete isole, la sequence en acides amines deduites de cet adn presente 60% d'homologie avec la sequence correspondante de la sah de foie de rat