Abstract FR:

Les bacteries lactiques sont largement utilisees en agro-alimentaires du fait a la fois de leurs proprietes organoleptiques et prophylactiques. Elles sont en effet capable d'inhiber la croissance de nombreux micro-organismes, principalement grace a la production d'acides organiques (i. E. Acide lactique). Parallelement, les bacteries lactiques synthetisent des proteines exercant une activite bactericide specifique, les bacteriocines. Au cours de nos travaux, nous avons etudie une bacteriocine dirigee contre une bacterie pathogene, listeria monocytogenes. Cette proteine, secretee par un leuconostoc mesenteroides isole de lait de chevre cru, est nommee mesentericine y105. La bacteriocine a ete caracterisee et purifiee a homogeneite. Puis, la totalite de sa structure primaire a ete obtenu par le sequencage a partir du cote nh2-terminal. Il s'agit d'un peptide compose de 36 acides amines. En outre, la mesentericine y105 possedant une homologie avec les 4 autres bacteriocines anti-listeria dont la sequence est connue, il semble ainsi emerger une nouvelle famille de proteines. Le gene codant pour la mesentericine y105 apparait porte par un plasmide. Il a ete clone et le sequencage de la totalite de l'operon porteur de ce gene est en cours. Finalement, le mode d'action de la mesentericine y105 a ete aborde par des methodes de microbiologie classique et par cytometrie en flux. Les resultats obtenus temoignent de la depolarisation et de la permeabilisation de la membrane de listeria monocytogenes. En consequence, la mesentericine y105 possede une activite bactericide