Abstract FR:

Les antigenes de classe ii du complexe majeur d'histocompatibilite des bovins, codes par la region bola-d, sont constitues d'heterodimeres b de 33-29 kda, associes a differentes formes de chaine invariante (p25, p33 et p43). L'etude de ces molecules a l'aide d'un panel de six anticorps monoclonaux diriges contre des epitopes du cmh de classe ii conserves entre plusieurs especes, nous a permis de mettre en evidence l'expression de trois sous-regions differentes de bola-d dans la lignee lymphoblastoide bovine bl-3: les molecules bola-dr definies par les anticorps th14b, th12a et h34a, se presentent sous forme d'une chaine monomorphe pouvant s'associer a deux chaines b differentes ; de plus, la chaine dr, possede au moins deux epitopes actifs, l'un accessible en surface et le second a localisation cryptique est reconnu specifiquement par un anti hla-dr: le da6-147. Les molecules dq, definies par les anticorps th22a et th81a, sont exprimees en surface soit sous forme d'heterodimeres resistants au sds (th22a), soit sous forme de molecules a conformation relachee ou floppy (th81a). Enfin, l'anticorps h42a defini des molecules dont les caracteristiques biochimiques sont analogues a celles des molecules bola-dr et dq et presentent des differences au niveau de leur distribution tissulaire: en effet, alors que les molecules dr semblent etre impliquees dans la selection negative et positive des lymphocytes t, les molecules definies par l'anticorps h42a, semblent ne pas etre impliquees dans la selection positive. Le role exact eventuel de telles molecules, particulieres a l'espece bovine, reste a definir