Abstract FR:

L'extraction par micelles inverses est un procede biphasique d'extraction; la phase aqueuse contenant la proteine a extraire est contactee avec une phase organique immiscible. A l'equilibre, la proteine se partage entre la phase aqueuse et la phase organique. Dans la phase organique, la proteine est solubilisee dans le cur aqueux des micelles inverses qui sont entourees d'une coquille de molecules de tensioactif. Ce travail, a caractere essentiellement experimental, s'est focalise sur l'etude de systemes differents. On a montre que l'alpha chymotrypsine pouvait etre extraite a 90% dans des systemes micellaires formes d'aliquat, un tensioactif cationique, mais la proteine a perdu son activite enzymatique. Dans les microemulsions de dodecyl benzene sulfonate de sodium, le cytochrome c peut etre extrait a 100% tant que sa concentration en phase organique est inferieure a la concentration de micelles initiales. Toutes les proteines extraites dans ce systeme, conservent leur activite apres desextraction. Dans chacun de ces systemes, on a montre l'influence des interactions electrostatiques sur le partage des proteines en faisant varier la composition du systeme micellaire (salinite, ph, concentration de tensioactif et cotensioactif)