Abstract FR:

Premierement, les caracteristiques generales de l'interaction des trois formes d'hu sont decrites. La degradation de la forme hu-1 par un mecanisme dependant de la protease lon d'e. Coli est analysee. Ensuite, les interactions d'hu a des fragments d'adn double et simple brin sont etudiees. Plusieurs dimeres d'hu se fixent les uns apres les autres sur un meme fragment d'adn double brin, de facon apparemment non-cooperative avec approximativement un dimere d'hu toutes les 9 pb. Les trois formes d'hu ont le meme mode de liaison. Cette proteine se fixe aussi sur l'adn simple brin mais en formant des complexes tres differents de ceux obtenus avec l'adn double brin. Un changement conformationnel important de la molecule d'adn, tel qu'une courbure, semble avoir lieu apres la fixation de plusieurs dimeres d'hu sur un meme fragment d'adn. Finalement, l'effet modulateur sur la liaison d'autres proteines a l'adn est decrit. Hu active fortement la liaison d'ihf (integration host factor) a l'adn, en particulier au niveau de la sequence contenant l'origine de replication du chromosome d'e. Coli (oric). Des resultats preliminaires sur l'activation par hu de la liaison de la proteine dnaa a oric sont decrits a la fin de la troisieme partie