Abstract FR:

La sequence d'insertion is911 est composee de deux cadres de lecture partiellement chevauchants et encadres par de courtes extremites inversement repetees. Sa transposase est produite suite a un decalage de phase traductionnel programme peu avant la fin du premier cadre de lecture. Ce mode de synthese lui permet : (i) d'associer la synthese de la transposase (orfab) a celle du produit du premier cadre de lecture (orfa), un facteur regulateur qui stimule sa transposition intermoleculaire ; (ii) d'assembler deux domaines fonctionnels distincts, un domaine de liaison specifique aux extremites code par le premier cadre de lecture et un domaine catalytique code par le second cadre de lecture, sur un seul polypeptide. Le domaine catalytique a ete defini sur la base de sa structure predite etroitement homologue a celle du cur catalytique des integrases retrovirales. Nous avons confirme cette homologie au niveau fonctionnel. Nous avons egalement decele une thermosensibilite intrinseque de l'activite de la transposase, confirmee par l'obtention de mutants thermoresistants. Orfab et orfa partagent une region n-terminale comportant un motif helice-tour-helice (hth) putatif suivi d'un motif leucine-zipper (lz). La sequence du lz differe cependant dans les deux proteines. La caracterisation fine de ce motif suggere qu'il est structuralement et fonctionnellement homologue aux lzs des facteurs de transcription eucaryotes. Il est implique dans l'homo- et l'heteromultimerisation d'orfab et d'orfa. Il pourrait permettre une dimerisation du motif hth adjacent, requise pour une fixation efficace aux extremites du transposon, et intervenir dans la fonction regulatrice d'orfa en permettant la fixation de multimeres hybrides orfa/orfab. Deux autres regions sont egalement impliquees dans l'oligomerisation de la transposase : une region situee directement en aval du lz et probablement impliquee dans le pontage proteique des extremites, et une region contenue dans le domaine catalytique.