Abstract FR:

Au cours de la phase endoerythrocytaire du paludisme humain mortel, plasmodium falciparum induit de nombreuses modifications membranaires de l'hematie. L'etude ultrastructurale du cytosquelette erythrocytaire realisee en coloration negative, montre que le reseau supramoleculaire regulier a mailles penta- ou hexagonales est modifie au niveau des protuberances de la surface des globules rouges parasites par p. Falciparum. Le noyau de ces protuberances, constitue de structures spiralees ou circulaires, est entoure par une couronne de structures globulaires. Ces modifications impliquent une restructuration du cytosquelette erythrocytaire et une insertion de proteines parasitaires. De plus, la reduction sensible des proteines du cytosquelette erythrocytaire a conduit a la recherche de proteases capable de degrader le cytosquelette des erythrocytes parasites. Les surnageants de lyse de p. Berghei (modele murin) et p. Falciparum presentent une activite proteolytique sur la spectrine, les bandes 3, 4. 1 et l'actine. Une technique immunochimique originale de dosage de la degradation de la spectrine, a permis de purifier et de caracteriser une proteinase de 37 kda pi 4,5-4,6, ph optimal 5,0. Le site actif de cette enzyme possede un groupement thiol. Cette proteinase pf37 ne presente pas d'activite sur le substrat glca-val-leu-gly-lys-aec. L'origine parasitaire la pf37 a ete demontree par marquage metabolique. Un antiserum anti-proteinase pf37, controle par immunoempreinte, par immunoprecipitation et par inhibition de l'activite enzymatique, a permis de localiser l'enzyme. En immunofluorescence, le marquage est ponctiforme au stade trophozoite, diffus dans le cytoplasme du schizonte en segmentation. La desorganisation du cytosquelette erythrocytaire induite par le parasite et les interactions entre le cytosquelette et la membrane du globule rouge, laissaient supposer une modification des proprietes membranaires. A l'aid