Abstract FR:

Nous avons etudie les mecanismes de mesappariement hydrophobe entre proteines et lipides et leurs consequences sur l'organisation et la fonction des systemes membranaires. Deux systemes proteiques ont ete etudies. (i) la bacteriorhodopsine (br) a ete reconstituee dans un melange de dic12:0-pc et de dic18:0-pc et la distribution des molecules dans le melange a ete suivie par des mesures de transfert d'energie de fluorescence. Selon la temperature, l'etat de phase, la longueur et la distribution des lipides varient et les resultats obtenus montrent que la br se redistribue de facon preferentielle au contact des lipides dont l'epaisseur hydrophobe correspond le mieux a la sienne. (ii) la melibiose permease a ete reconstituee dans des liposomes de phosphatidylcholines de la longueur de chaines acyle saturees variable. En presence de proteine on observe une rigidification des lipides a courte chaine (dic12:0-pc, dic14:0-pc) et une fluidification des lipides a longue chaine (dic16:0-pc, dic18:0-pc). Ces resultats montrent que les lipides s'adaptent a l'epaisseur hydrophobe de la proteine que l'on peut ainsi estimer a 3-3,2 nm. Nous avons ensuite mesure l'activite de la proteine apres reconstitution dans des pc insaturees de longueur de chaines variable. Nous avons mesure une activite optimale lorsque la proteine est reconstituee dans du dic16:1-pc et une activite d'autant plus faible que l'on diminue ou que l'on augmente la longueur des chaines hydrocarbonees. L'activite de la proteine est optimale quand elle est entouree par les lipides les plus aptes a solvater sa surface hydrophobe. Enfin, la proteine a ete reconstituee dans des melanges lipidiques de dic16:1-pc (activite optimale) et dic12:0-pc (activite minimale) a des rapports molaires variables. Les resultats obtenus suggerent l'apparition d'un mecanisme de tri moleculaire avec preference de la proteine pour le dic16:1-pc des lors que ce lipide est en quantite suffisante dans le melange lipidique.