Abstract FR:

La xanthine deshydrogenase (purine hydroxylase i) d'aspergillus nidulans codee par le gene hxa presente d'une part le meme arrangement des groupes prosthetiques: centres fer-soufre, fad, nad, cofacteur a molybdene que les cinq autres enzymes eucaryotes homologues connues et d'autre part pres de 45% d'identite avec ces dernieres. La comparaison des sequences d'acides amines des xdhs et d'autres molybdoenzymes (sulfite oxydase eucaryote, nitrate reductase eucaryote, aldehyde deshydrogenase d'acetobacter polyoxogenes) permet de localiser de facon plus precise la region d'attachement du cofacteur a molybdene et de mettre en evidence plusieurs acides amines importants. L'analyse des mutants permet d'identifier un acide amine essentiel pour la specificite de l'enzyme, l'arginine 911, et deux acides amines impliques dans la catalyse, l'histidine 915 et la valine 810. De plus, ont ete mis en evidence un residu necessaire pour la formation du dimere actif, l'histidine 1053 et un residu implique dans l'interaction avec le produit de hxb qui est necessaire pour que l'enzyme soit active, la methionine 1029. L'analyse des transcrits montre que le gene hxa est soumis a la regulation par uay, specifique de la voie de degradation des purines et par area implique dans la repression generale par l'azote