Abstract FR:

Les proteines de transfert de lipides (ns-ltp) d'origine vegetale, forment une famille de petites proteines (environ 9000 daltons), basiques, qui comprennent dans leurs sequences huit cysteines organisees en quatre ponts disulfure. Le role biologique de ces proteines est encore mal connu. In vitro, elles transferent les lipides d'une membrane artificielle a une autre. Ce travail presente la determination par resonance magnetique nucleaire (rmn), de la structure tridimensionnelle en solution de la ns-ltp extraite du mais. Dans ce but des experiences de rmn 2d du type tqf cosy et cosy dq, ont ete utilisees pour resoudre les problemes d'attribution des spectres, inherents a la repetition de certains acides amines (ser, ala, gly). A partir des contraintes deduites des experiences noesy, la structure de la ns-ltp de mais pu etre modelisee. Il s'agit d'un enroulement droit de quatre helices. Afin d'apprehender les relations structure/fonction de ces proteines, des etudes ont ete entreprises sur les interactions entre la ns-ltp de mais et des phospholipides tels que la lysolauroyl-phosphatidylcholine et la lyso-palmitoyl-phosphatidylcholine. Pour pouvoir etablir une comparaison avec une proteine de la meme famille, dont la structure a ete resolue au laboratoire, ces memes etudes ont ete realisees avec la ns-ltp de ble. Les donnees de la rmn suggerent une fixation du lipide a l'interieur des poches hydrophobes des deux proteines