Abstract FR:

Le role du cytosquelette dans la morphogenese cellulaire des gregarines et dans la motilite cellulaire (mouvement de gliding des eugregarines, mouvements pendulaires ou d'enroulement des selenidiidae. . . ) est peu connu. Pour la premiere fois, chez les protozoaires, un doublet proteique 260-240000 de type spectrine est identifie dans les stades vegetatifs (trophozoites) de gregarina blaberae grace a l'analyse en sds-page et aux immunorepliques effectuees a l'aide des anticorps mono- et polyclonaux anti-beta-spectrine erythrocytaire. La localisation de cette proteine spectrin-like est stade-dependant (les kystes en sont depourvus) et espece-dependante. Ainsi, elle constitue des anneaux reguliers perpendiculaires aux plis epicytaires longitudinaux de g. Blaberae, des lignes dirigees selon les axes des plis chez lecudina pellucida ou entre les bombements epicytaires chez selenidium pendula. Par immunochimie, il a ete possible d'identifier chez g. Blaberae: i) une proteine actin-like de mr=47000, ii) une proteine de type alpha-actinine (mr=90000), iii) une proteine de type myosine (mr=175000). Les differences de masse moleculaire par rapport aux molecules des cellules musculaires traduisent l'heterogeneite des proteines du cytosquelette des protozoaires. Dans le cas de l'actine, il pourrait s'agir de differences de mobilite electrophoretique liees a des modifications post-traductionnelles d'une actine ayant le nombre classique en acides amines (374-375), par contre la myosine mr=175000 de g. Blaberae rappelle la myosine i d'acantamoeba qui reagit avec les lipides membranaires; la mobilite electrophoretique de l'alpha-actinine (90000) apparait identique chez g. Blaberae et acantamoeba. Les resultats obtenus indiqueraient que le mouvement de gliding des gregarines necessite un systeme actine-myosine contrairement a ce qui a ete envisage anterieurement