Abstract FR:

La porine majoritaire OprF de P. Fluorescens MF0 présente une taille de canal trois fois plus élevée lorsqu'elle est purifiée de bactéries cultivées à 28°C (OprF28) qu'à 8°C (OprF8) (Dé et al. , 1997). Cette étude suggère que ce phénomène est physiologique car il est retrouvé pour la porine OprF purifiée selon deux protocoles, avec ou sans détergent. La recherche de la variation de structure de la porine, susceptible d'expliquer cette modification du comportement ionophore en fonction de la température de culture, révèle que l'OprF8 et l'OprF28 présentent toutes deux la même structure primaire et secondaire. Cependant, leur structure tertiaire est différente et la partie C-terminale (177 à 302 acides aminés) constitue la région modulatrice du canal en fonction de la température de culture. Cette région ne joue aucun rôle dans la taille du canal à 8°C, mais entraînerait à 28°C une ouverture trois fois plus importante. Une molécule de LPS est fortement associée à la partie C-terminale protéique et 6 à 12 molécules de LPS interagissent faiblement avec les porines natives. Le LPS, qui présente une variation du degré de phosphorylation en fonction de la température de culture dont il est issu, pourrait, grâce à ses interactions fortes avec la porine, conférer des contraintes à la partie C-terminale protéique et induire l'ouverture du canal à 28°C. Enfin, l'étude des fonctions biologiques de la porine OprF de P. Fluorescens MF37 et OE28-3, par comparaison des souches sauvages avec des mutants délétés pour la porine OprF, révèle l'implication de cette dernière dans le maintien de la morphologie bactérienne et dans la croissance dans des milieux de faible osmolarité. Cependant, la porine majoritaire OprF ne semble pas constituer la voie de passage privilégiée des antibiotiques, notamment de type β-lactamine au travers de la membrane externe.