Abstract FR:

L'activation biologique des precurseurs d'hormones et de neuropeptides s'effectue le plus souvent dans les voies de secretion des cellules productrices, par proteolyse menagee au niveau de doublets d'acides amines basiques. Nous avons, a partir du testicule de rat, purifie et caracterise biochimiquement une aminopeptidase de type b (ap-b) capable d'intervenir in vitro dans ces processus de maturation. Il s'agit d'une zinc metalloprotease, thiol(s) dependante, sensibles aux inhibiteurs classiques d'aminopeptidases. L'enzyme peut retirer les residus arg et/ou lys en nh#2-terminal de nombreux peptides mais ne peut cliver les liaisons arg-pro. Elle est presente, sous une forme monomerique de masse moleculaire 72 kda, dans de nombreux tissus et lignees cellulaires. Dans le testicule de rat, cette enzyme se situe dans les cellules germinales, majoritairement dans les spermatides ou elle s'accumule dans les corps residuels. La microscopie electronique revele sa presence dans le noyau de spermatides jeunes et au niveau de l'acrosome. Par ailleurs, des experiences preliminaires suggerent que l'enzyme est secretee et associee a la surface des cellules de certaines lignees neuroendocrines. La structure primaire de l'ap-b possede un motif consensus de fixation d'un atome de zinc catalytique (hexxhx#1#8e) qui permet sa classification dans la famille m1 des zinc metallopeptidases. L'ap-b est tres proche phylogenetiquement de la leucotriene a4 hydrolase. Ceci est confirme par le fait que l'enzyme peut hydrolyser la liaison epoxyde des leucotrienes a4, des mediateurs lipidiques de l'inflammation