Abstract FR:

Nous nous sommes interesses au processus de denaturation-renaturation in vitro de la tete globulaire (ou s-1), et de la queue fibreuse d'une proteine contractile: le myosine. La denaturation du sous-fragment 1 (s-1) par le chlorure de guanidine se traduit par une perte precoce de l'activite enzymatique suivie de la dissociation entre la chaine legere et la chaine lourde. Cette dissociation entraine l'agregation des chaines lourdes separees de leur chaine legere. Cette reaction parallele d'agregation empeche toute renaturation. L'etude cinetique de la denaturation du s-1 revele que l'activite atpasique est rapidement perdue ainsi que la structure secondaire. L'agregation s'effectue selon un processus complexe impliquant la formation d'agregats de petite taille qui evoluent lentement vers des molecules agregees de plus grande taille. Le processus de denaturation-renaturation de la queue fibreuse par le chlorure de guanidine est totalement reversible. La non-coincidence entre les courbes de transition obtenues par fluorescence, dichroisme circulaire et par chromatographie liquide a haute pression a montre que ce processus se deroulait en plusieurs etapes. La denaturation et la dissociation des deux helices du rod ne s'effectuent pas simultanement. La queue fibreuse se denature progressivement jusqu'a formation d'un intermediaire dans lequel les deux helices ne sont plus associees que par quelques segments structures. Dans l'ultime etape de la denaturation, les deux chaines lourdes se separent en deux monomeres