Abstract FR:

L'objet de ce travail consiste a tester le degre de validite du concept structure-fonction. L'etude a ete menee a l'aide d'une hemoproteine (hemoglobine de carpe) dont la variation d'affinite, entre ph 6 et 8, est la plus grande connue (100 fois). L'etude de la structure du site actif a ete faite par spectroscopies xanes du fer, raman resonant de l'heme et rmn du 1 3co lie aux sites fer. L'etude de la taille des structures extremes r-t de la proteine a ete faite par diffusion de neutrons aux petits angles. Les etudes thermodynamiques et cinetiques des relaxations proteiques, suite au depart du ligand du fer, ont ete faites par calorimetrie photoacoustique et spectroscopie de photolyse laser resolue dans le temps. Les variations d'affinite observees sur l'hemoglobine de carpe n'ont pu etre correlees a des changements de geometrie ou de symetrie de l'heme. L'organisation autour de fer et la liaison chimique etablie avec le ligand ne sont pas non plus concernees. L'hemoglobine de carpe n'est pas en structure bloquee a ph 6 ou 8 comme il a ete suggere dans la litterature. Les cinetiques des remaniements tertiaires sont identiques quelle que soit l'affinite de l'hemoproteine. Le processus gemine n'existe pas sur l'hemoglobine de carpe. L'etude comparative des relaxations proteiques entre les hemoglobines de carpe et humaine, puis l'observation d'un echange permanent du ligand entre les sites fer apportent les premiers elements confortant l'existence d'une structure dissipative dans l'association proteine-ligand.