Abstract FR:

Le but de cette etude est de mieux comprendre les differences de stabilite de couleur qui existent entre les muscles d'une meme carcasse de bovin, a partir de longissimus lumborum (ll: stable sur le plan de la couleur) et de psoas major (pm: instable). L'autoxydation de l'oxymyoglobine en metmyoglobine est le principal facteur responsable de la degradation de la couleur de la viande pendant la conservation. Dans le buf, bien qu'il y ait de nombreux facteurs qui contribuent accelerer la vitesse d'autoxidation de la myoglobine, l'oxydation des phospholipides est le plus important. La formation de metmyoglobine et l'oxydation des lipides sont plus prononcees pendant huit jours de conservation des muscles au froid dans le cas du pm que dans celui du ll. Le muscle pm possede plus d'agents pro-oxydants et plus de phospholipides que le muscle ll. Par contre, le muscle ll presente des activites antioxydantes enzymatiques (catalase et gluthation peroxydase) plus importantes et plus stables post-mortem que le pm. L'etude en systeme modele: myoglobine+microsomes+co-facteurs demontre que le processus de peroxydation des phospholipides accelere l'oxydation de la myoglobine. Par ailleurs, il n'existe pas de differences structurales entre les myoglobines des muscles ll et pm qui pourraient expliquer la difference de stabilite de couleur. En conclusion, des differences de metabolisme lipidique, et notamment de peroxydation, peuvent expliquer la variabilite intramusculaire de stabilite de couleur