Abstract FR:

Dans les feuilles de sorgho, la phosphoenolpyruvate carboxylase (e. C. 4. 1. 1. 31, pepc, forme photosynthetique) est regulee par l'action de metabolites photosynthetiques (l-malate, retro-inhibiteur, glucose-6p et trioses-p, activateurs allosteriques) et par une modification post-traductionnelle qui opere par phosphorylation diurne sur le residu serine no 8 du domaine n-terminal de la proteine. La phosphorylation de la pepc entraine une augmentation de son activite catalytique et de son ki apparent pour le l-malate. Cette phosphorylation est induite par une proteine serine-kinase, dont l'activite est fortement stimulee a la lumiere par une neo-synthese proteique qui fait intervenir la chaine de transfert electronique dans les thylacoides et le cycle de benson-calvin. Nos resultats suggerent qu'un metabolite photosynthetique declencherait la synthese de la proteine kinase dont l'activite depend de l'intensite lumineuse. L'inhibition de la phosphorylation de la pepc in vivo, a la lumiere diminue fortement la capacite de fixation photosynthetique du co#2 par la feuille. La phosphorylation de la pepc constituerait un mecanisme de protection de l'enzyme contre les concentrations particulierement elevees de malate a la lumiere dans la feuille. De plus, en s'ajustant au niveau de l'energie lumineuse, elle contribuerait a la coordination des cycles c#4 et de benson-calvin et ainsi a l'homeostasie photosynthetique c#4