Abstract FR:

La rhodopsine activee (rh*) et la transducine (t) forment un complexe pour transmettre le signal lumineux. Nous avons montre que dans ce complexe le site nucleotidique de la transducine et le site du retinal dans la rhodopsine sont en interaction. Notamment dans le complexe rh*-tvide ou le site nucleotidique de la transducine est vide nous constatons que le site du retinal dans la rhodopsine est stabilise. Nous rapprochons ce resultat d'une observation generale a l'ensemble des recepteurs couples aux proteines g, selon laquelle l'affinite apparente d'un agoniste pour son recepteur est plus forte en l'absence de gtp. L'adp-ribosylation de la transducine par les toxines bacteriennes n'est pas indifferente a la formation du complexe rh*-t#v#i#d#e. Nous montrons que la toxine du cholera n'adp-ribosyle-t que dans le complexe rh*-t#v#i#d#e alors que la toxine pertussique ne peut adp-ribosyler t lorsqu'elle est liee a rh*. Par ailleurs, l'adp-ribosylation par la toxine du cholera n'active pas directement t, mais prolonge la duree de l'etat actif de t. L'adp-ribosylation par la toxine pertussique empeche le couplage de t a rh* mais ne bloque pas la capacite de t d'adopter la conformation active